pte20240404012 Ricerca/Sviluppo, Medicina/Benessere
Secondo ricercatori americani, la sostituzione di un solo aminoacido contrasta l'accumulo delle proteine tau
Scansioni cerebrali: le malattie dovrebbero presto diventare curabili (Immagine: pixabay.com, Dmitriy Gutarev) |
Santa Barbara (pte012/04.04.2024/10:30)
Le malattie neurodegenerative, come la demenza frontotemporale, la paralisi sopranucleare progressiva e la degenerazione corticobasale, possono essere ricondotte a proteine tau mal ripiegate. Questo è un gruppo di proteine anormali nel cervello. Squadra di Università della California Santa Barbara Scritto da Kenneth S. Cusick Kenneth ha ora trovato il modo di interrompere questo processo. Per fare ciò, prendono di mira i punti “appiccicosi” lungo il cordone mutante allungato, impedendo così ai grovigli neurofibrillari di ripiegarsi e diffondersi in modo errato.
Le malattie sono diverse
La Tau è una proteina strutturale essenziale nel cervello, che conferisce forma e stabilità alle cellule e consente il trasporto dei nutrienti necessari. Tuttavia, se questa proteina muta e si ripiega in modo errato, può diventare appiccicosa e formare fasci. Questo ripiegamento errato può diventare un modello per istruzioni errate che causano il ripiegamento errato e l’accumulo delle normali proteine tau finché la condizione non si diffonde in ampie aree del cervello, influenzandone la funzione.
A seconda del tipo di malattia neurodegenerativa, differiscono anche le aree specifiche in cui si formano i grovigli neurofibrillari. Esistono due tipi specifici di tau che fungono da punto di partenza per questa classe di malattie neurodegenerative. Tra queste malattie chiamate tauopatie, la malattia di Alzheimer è la più conosciuta. Tau è prodotto in una versione breve a “tre ripetizioni” e in una versione più lunga a “quattro ripetizioni”. Lo studio attuale si è concentrato sulla versione più lunga. La taopatia, che è molto più rara della malattia di Alzheimer, è esclusivamente la malattia di tipo 4R.
Nanocorpi totali
Utilizzando tecniche all'avanguardia come la microscopia elettronica a trasmissione e simulazioni di dinamica molecolare con colture cellulari, i ricercatori hanno acquisito informazioni sulle condizioni in cui il 4R-Tau patologico inizia a ripiegarsi male e quindi avvia le fasi aggiuntive che portano all'accumulo. Secondo Kosek, la proteina tau si ripiega in modo unico in ciascuna di queste malattie. “Una parte della struttura a forcina si piega semplicemente in 4R-tau. Con questa forcina, una regione appiccicosa chiamata PHF6 può legarsi e formare altre proteine tau in grandi aggregati”, afferma.
Secondo gli esperti, la sostituzione di un singolo amminoacido lungo la proteina adiacente alla regione appiccicosa è sufficiente per prevenire l’accumulo di tau. I nanocorpi, frammenti di anticorpi ricavati dal sangue di cammelli come i cammelli, sono riusciti anche a legarsi alla regione PHF6, prevenendo l’accumulo di tau. Questa conoscenza è il primo grande passo verso nuove cure per le malattie neurodegenerative. Tuttavia, passerà molto tempo prima che vengano effettivamente utilizzati. I dettagli sono stati pubblicati sulla rivista Proceedings of the National Academy of Sciences.
(FINE)
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